자기장, 알츠하이머병 진행 늦추는 열쇠 될 수도 있다는 이스라엘 연구 결과

페삭 벤슨 기자 • 2025년 8월 1일

예루살렘, 2025년 8월 1일 (TPS-IL) — 이스라엘 과학자들이 알츠하이머병 발병에 영향을 미칠 수 있는 놀라운 물리적 메커니즘을 발견했으며, 이는 신경퇴행성 질환 치료에 새로운 가능성을 열어줍니다.

이 연구는 표면의 자기장 방향이 뇌에서 알츠하이머병의 주요 원인인 아밀로이드 베타 단백질이 해로운 섬유로 조립되는 방식을 조절할 수 있다는 사실을 발견했습니다.

히브리 대학교 응용물리학 연구소의 박사 과정 학생인 야엘 카폰(Yael Kapon)이 이끈 이 연구는 최근 동료 검토를 거친 학술지 *ACS Nano*에 게재되었습니다. 이 연구는 요시 팔티엘(Yossi Paltiel) 교수의 지도 하에 에후드 가짓(Ehud Gazit) 텔아비브 대학교 교수와 협력하여 수행되었습니다.

이 연구 결과는 표면의 자화에 의해 결정되는 전자 스핀 방향이 아밀로이드 섬유의 양, 길이 및 구조에 상당한 영향을 미칠 수 있음을 시사합니다.

팔티엘 교수는 “생명체가 우리가 생각했던 것보다 스핀에 더 민감할 수 있다는 것을 알기 시작했습니다. 우리의 연구는 스핀 관련 힘이 단백질 응집 방식을 직접적으로 영향을 미칠 수 있음을 보여줍니다. 이것은 이러한 종류의 섬유 축적과 관련된 알츠하이머병과 같은 질병을 생각할 때 고려해야 할 새로운 차원입니다.”라고 말했습니다.

이 연구의 중심에는 알츠하이머병 환자의 뇌에서 끈적한 플라크를 형성하는 역할로 알려진 아밀로이드 베타(Aβ₁–₄₂) 펩타이드가 있습니다. 연구원들은 이러한 펩타이드가 자화된 표면에서 어떻게 자가 조립되는지 조사했으며, 자기장에 의해 정렬된 전자의 스핀 방향이 형성 과정을 극적으로 변화시킨다는 것을 발견했습니다.

표면의 자화가 한 방향을 향했을 때, 아밀로이드 단백질은 자화가 반전되었을 때보다 거의 두 배 많은 섬유를 형성했으며, 일부는 최대 20배 더 길었습니다. 반대 카이랄성을 가진 펩타이드 버전을 사용했을 때도 패턴이 반전되어 강력한 스핀 의존적 효과를 나타냈습니다.

이러한 결과의 이면에는 카이랄 유도 스핀 선택성(CISS)이라는 현상이 있습니다. 이 효과는 카이랄 분자, 즉 특정 “손잡이”를 가진 분자가 스핀에 따라 전자와 다르게 상호 작용하는 방식을 설명합니다. 이전에 화학 및 재료 과학에서 연구되었지만, CISS는 생물학적 과정에서 잠재적인 역할에 대한 관심이 이제 막 높아지고 있습니다.

단백질 자가 조립 전문가인 가짓 교수는 “이러한 발견은 아밀로이드 형성에 대한 우리의 이해에 새로운 층을 더합니다. 이는 생화학적 상호 작용뿐만 아니라 전자 스핀과 같은 물리적 특성이 이러한 해로운 구조가 발달하는 방식에 의미 있는 역할을 할 수 있음을 시사합니다. 이는 단백질 행동에 표적화되고 비침습적인 방식으로 영향을 미치는 기술을 설계할 새로운 가능성을 열어줍니다.”라고 말했습니다.

전자 현미경 및 적외선 분광법을 사용하여, 연구팀은 섬유의 수와 길이가 다를 뿐만 아니라 표면의 스핀 정렬에 따라 내부 분자 배열도 다르다는 것을 발견했습니다. 이는 스핀 분극이 신경 퇴행과 관련된 아밀로이드 구조의 예방 또는 조작에서 제어 가능한 요인이 될 수 있음을 시사합니다.

이 연구는 아직 기초 단계에 있지만, 단백질 응집을 제어하기 위한 새로운 접근 방식을 열어줄 수 있습니다. 연구팀은 알츠하이머병 및 관련 질환 치료에 잠재적인 용도로 사용될 수 있는 스핀 분극 나노 입자 또는 자화 필터와 같이 해로운 단백질 축적을 방해하거나 재지향할 수 있는 미래 응용 프로그램을 구상하고 있습니다.

카폰은 “이 연구는 단백질이 어떻게 모이는지 탐구할 수 있는 새로운 도구를 제공합니다. 우리는 이것이 이러한 과정을 제어된 방식으로 늦추거나, 예방하거나, 재지향하는 방법에 대한 미래 연구를 안내하는 데 도움이 되기를 바랍니다.”라고 말했습니다.